Proteinski kompleks: določitev, sestava, struktura, struktura, funkcije, klasifikacija in karakterizacija. Kakšna je razlika enostavne beljakovine iz kompleksa?

Kompleksna beljakovine, razen proteinske sestavine same obsega dodatno skupina drugačne vrste (protetično). Ker te komponente so ogljikovi hidrati, lipidi, kovine, ostanki fosforne kisline, nukleinske kisline. Kakšna je razlika enostavne beljakovine iz kompleksa, o tem, kakšne razdeljenih teh snovi, in kakšne so njihove značilnosti, bo ta članek povedal. Glavna razlika med snovmi v vprašanju - njihova sestava.

Kompleksni proteini: Opredelitev

Ta dvokomponentno materiala, ki vključuje preprosto protein (peptid verig) in neproteinske material (protetično skupina). V postopku hidrolize se tvorijo aminokisline, in odsek ne-protein razpadnih produktov. Kakšna je razlika enostavne beljakovine iz kompleksa? Prva je sestavljena samo iz aminokislin.

Razvrstitev in karakterizacija kompleksnih beljakovin

Te snovi so razvrščene v vrsti odvisno od vrste dodatnih skupin. Pri kompleksnih proteinov vključujejo:

• Glikoproteini - proteini, katerih molekule vsebujejo ogljikovodikov del. Med njimi so proteoglikani (komponente medceličnem prostoru), tudi v svoji strukturi mukopolisaharidov. Za imunoglobulinov so glikoproteini.
• Lipoproteini obsegajo komponento lipidov. Ti vključujejo apolipoproteinov, ki opravlja funkcijo zagotavljanja lipidov prevoz.
• Metaloproteinov vsebujejo kovinske ione (bakra, mangana, železa, itd), vezana preko interakcije donator-akceptor. Ta skupina ne zajema heme beljakovin, ki vključujejo profirinovogo obroč spojine z železom in podobno od strukture spojine (klorofila, predvsem).
• Nukleoproteine - proteini imajo nekovalentne vezi z nukleinskih kislin (DNA, RNA). Ti vključujejo kromatin - komponento kromosomov.
• 5. Fosfoproteidy, ki vključuje kazein (kompleks beljakovin skuto) vključuje kovalentno vezan ostanke fosforjeve kisline.

• Chromoproteins obarvanost združuje protetične komponente. Ta razred zajema hem beljakovin, klorofila in flavoproteins.

Značilnosti glikoproteinov in proteoglikanov

Ti proteini so kompleksne snovi. Proteoglikani vsebujejo velik delež ogljikovih hidratov (80-85%), običajna vsebnost glikoprotein 15-20%. Uronske kisline so prisotne samo v molekuli proteoglikanov, ogljikovi hidrati se razlikujejo v svojih rednih strukture ponavljanje enot. Kakšna je struktura in funkcija kompleksnih beljakovin, glikoproteini? Njihove ogljikovih hidratov verige vključujejo samo 15 enot in imajo neenakomerno strukturo. Strukturah ogljikovodikov glikoproteinov komunikacijo z proteinske komponente običajno poteka preko aminokislinskih ostankov, kot so serin ali asparagin.

Naloge glikoproteinov:

• So del bakterijske celične stene, kostnega veznega tkiva in hrustanca, kolagena obdaja vlakna elastina.
• Igrajte zaščitno vlogo. Na primer, ta struktura imajo protitelesa, interferone, faktorji strjevanja krvi (protrombin, fibrinogen).
• So receptorji, ki komunicirajo z efektor - majhne molekule brez beljakovin. Zadnja, pridružil beljakovin, vodi do spremembe v svojem zgradbe, ki vodi do posebnega znotrajcelične odgovor.
• Opravite hormonsko funkcijo. Nanaša se na glikoprotein gonadotropina,-ščitnice stimulirajočega hormona in adrenokortikotropni.
• Snov prevažajo v krvi in ionov preko celične membrane (transferina, transcortin, albumin, Na +, K + -ATPazni).

Z glikoproteina encimi vključujejo holinesteraze in nukleazo.

Več o proteoglikanov

Značilno proteoglikan kompleks protein vključuje v svoji sestavi velike verige ogljikovodikov s ponovitvijo ostanke disaharid, sestavljenih iz uronske kisline in aminosladkorjem. Oligo- ali polisaharid verige imenovane glikane. Prvi običajno vsebujejo 2-10 monomernih enot.

Odvisno od strukture verig ogljikovih hidratov izločajo njihove različne tipe, npr kisle Heteropolisaharidi z več kislinskih skupin ali glikozaminoglikana, ki vsebujejo amino skupine. Slednje vključuje:

• Hialuronska kislina, ki se aktivno uporablja v kozmetiki.
• Heparin, ki preprečuje strjevanje krvi.
• Keratan sulfat - sestavine hrustanca in roženice.
• Hondroitin sulfati so del hrustanca in sinovialni tekočini.

Ti polimeri - proteoglikan komponent, ki zapolnjujejo medceličnem prostoru, zadržujejo vodo, mazanje gibljivih delov sklepov, je njihova gradbeni elementi. Hidrofilnost (dobro topnost v vodi) proteoglikani jim omogoča v medceličnem prostoru ustvariti oviro za velike molekule in mikroorganizmov. Z njihovo pomočjo ustvariti želirani matrico, v katero so potopljene vlakna drugih pomembnih beljakovin, kot so kolagen. Njegovi pasovi v proteoglikana okolju imajo obliko drevesa.

Značilnosti in vrste lipoproteinov

Lipoproteinski kompleks protein tudi izrazit dvojno hidrofilne in hidrofobne narave. Jedro molekula (hidrofobni del) tvorita nepolarno estre holesterola in triacilglicerid.

Zunaj v hidrofilni območju razporejen proteinski del, fosfolipidi, holesterol. Obstaja več vrst lipoproteinov beljakovin glede na njihovo strukturo.

Glavni razredi lipoproteinov:

• Nenaraven veliko beljakovin gostote (HDL, α-lipoproteinov). Premakne holesterola v jetra in perifernih tkivih.
• Z nizko gostoto (LDL, P-lipoproteini). Poleg holesterola se prevaža triacilglicerid in fosfolipidi.
• Zelo nizke gostote (VLDL, pre-β-lipoprotein). Opravlja podobno funkcijo LDL.
• Hilomikrone (CM). Promet maščobnih kislin in holesterola iz črevesja po obroku.

Vaskularne patologije, kot so arterioskleroza, posledica neprimernega razmerja različne vrste lipoproteinov v krvi. S karakterizacijo sestavka lahko pokazala nekaj sprememb trendi fosfolipidi konstrukcija (od HDL do chylomicron): zmanjšanje deleža beljakovin (80 do 10%), in fosfolipidov, triacilglicerid odstotek povečanja (20 do 90%).

Med številnimi pomembnimi encimi, metaloproteinov

Metaloproteinov lahko vključuje več kovinskih ionov. Njihova prisotnost vpliva na usmerjenost substrata aktivne (katalitskega) mesta encima. Kovinski ioni se nahaja v aktivnem mestu in imajo pomembno vlogo v katalitično reakcijo. ionska pogosto deluje kot akceptor elektronov.

Primeri kovin, prisotnih v strukturi metaloproteinov encima:

• Baker je vključen v citokrom oksidazo, ki je skupaj s heme vsebuje ion te kovine. Encim sodeluje pri tvorbi ATP v dihalni verigi.
• Železo vsebujejo encime, kot so feritin, železo opravlja funkcijo nanašalno v celici; transferina - nosilec železa v krvi; katalaza reakcija je odgovoren za nevtralizacijo vodikovega peroksida.
• Cink - kovina, ki je značilen za alkohol, ki sodeluje pri oksidaciji etanola in podobnih alkoholov; laktat dehidrogenazo - encim pri presnovi mlečne kisline; karbonska anhidraza, ki katalizira tvorbo ogljikove kisline s CO ₂ in H ₂ O; alkalne fosfataze, opravlja hidrolitično cepitev fosfatnih estrov z različnimi spojinami; α2-makroglobulina - antiproteazny krvni protein.
• Selen je del thyroperoxidase sodeluje pri tvorbi ščitničnih hormonov; glutation peroksidaza, ki deluje kot antioksidant funkcijo.
• Kalcij je značilna za strukturo a-amilaze - hidrolitično encimsko cepitveno škroba.

fosfoprotein

To je del kompleksa proteinov fosfoprotein? Za to kategorijo označena s prisotnostjo skupine, fosfat, ki se navezuje na proteinsko enoto preko amino kisline s hidroksilno skupino (tirozin, serin ali treonin). Kaj fosforne kisline, medtem ko je v strukturi proteina? To spreminja molekularno strukturo, kar daje stroške, poveča topnost, vpliva na lastnosti proteina. Primeri so fosfoprotein kazein in jajčni albumin mleko, ampak predvsem v kategorijo kompleksnih proteinov so encimi.

Fosfat skupina igra pomembno funkcionalno vlogo, toliko beljakovine, povezane z njim, ni trajna. V kletki ves čas obdeluje pride do fosforilacije in fosforilacijo. Posledično se regulacija izvaja v proteinov. Na primer, če histones - proteini povezani z nukleinskih kislin prihodka v fosforiliranim stanju, potem je aktivnost genoma (genetski material) povečuje. S fosforilacijo odvisna od aktivnosti encimov kot glikogen sintazo in glikogen fosforilaze.

nukleoprotein

Nukleoproteine - proteini povezani z nukleinskih kislin. So - sestavni del skladiščenja in regulacijo genskega materiala, dela ribosomov, ki opravlja funkcijo sinteze proteinov. Najenostavnejša oblika življenja virus se lahko imenuje ribo- in dezoksiribonukleoproteinami, saj je sestavljena iz genskega materiala in beljakovin.

Kot interakcijo deoksiribonukleinske kisline (DNA) in histon? V kromatina izoliramo dve vrsti proteinov , povezanih z DNK (histon in ne-histon). Prvi korak sodeluje pri začetnem zbijanjem DNA. Molekula nukleinske kisline je zvit okoli proteinov, da se tvori nukleosome. Nastalo nit je podobna kroglice, tvorjena zvito strukturo (kromatin fibrila) in Supercoil (genonema medfazna). Z učinkovanjem histonskih proteinov in beljakovin višjih nivojih zagotavlja zmanjšanje dimenzij DNA tisoč krat. Zadostuje za primerjavo velikost kromosoma in dolžine nukleinskih kislin, da se oceni pomen proteinov (6-9 cm in 6.10 mikronov zaporedju).

Kaj so chromoproteins

Chromoproteins vsebujejo zelo različne skupine, ki so združeni le eno stvar - prisotnost barve v protetične komponente. Kompleksni proteini v tej kategoriji delimo na: hemoproteins (vsebuje heme strukturo) retinalproteiny (vitamin A), flavoproteins (vitamin B2), kobamidproteiny (vitamina B12).

Hemoproteins razvrščene po funkcijami non encimov (mioglobinovy hemoglobina in beljakovine) in encimi (citokromov, catalases, peroksidaze).

Flavoproteins vsebujejo kot protetičnih derivatov komponent vitamina B2, Flavin mononukleotida (FMN) ali flavinadenindinukleotid (FAD). Ti encimi so vključeni tudi v redoks transformacijah. Ti vključujejo vrsti encimov.

Kaj je citokromov?

Kot je bilo opisano zgoraj, je sestavljena iz heme porfirina. Njegova sestava je sestavljen iz štirih pirolnih obročev in dvovalentnega železa. Posebna skupina heme encimov - citokromov, ki se razlikujejo po sestavi aminokislin in število peptidnih verig, specializiranih za izvedbo redoks reakcije, zaradi česar je zagotovljena s prenosom elektronov v dihalne verige. Ti encimi so vključeni v mikrosomskih oksidaciji - začetne reakcije ksenobiotik biotransformacijo, kar vodi k njenemu min in presnovo številnih endogenih in eksogenih snovi, kot so steroidi, nasičenih maščobnih kislin.

Učinek prosthetic filter

Proteze skupino, ki je del kompleksa proteina vpliva na njene lastnosti: spremeni naboja, topnost, thermoplasticity. Na primer, tak ukrep ima ostanke s fosforno kislino ali monosaharide. odsek ogljikov hidrat vključena v kompleksu proteina, je zaščiten pred proteolizo (uničene s hidrolizo) vpliva na prodiranje molekul skozi celično membrano, njihovo izločanje in razvrščanje. Lipidni del omogoča protein ustvarjanje kanalov za prevoz v vodi slabo topen v vodi (hidrofobne) spojin.

Struktura in funkcija kompleksnih proteinov so popolnoma odvisni od protetično skupine. Na primer, z uporabo heme vsebuje železo v kisik hemoglobina vezave nastopi in ogljikov dioksid. Zaradi nukleoproteine tvorjenih z interakcijo histones, protamines z DNA ali RNA, prisotni zaščitna genskega materiala, kompaktni shranjevanje, proces vezave RNA v sintezi proteinov. Nukleoproteine imenuje stabilne komplekse proteinov in nukleinskih kislin.

zaključek

Tako kompleksne beljakovine imajo veliko različnih funkcij v telesu. Zato je poraba makro- in mikrohranil tako pomembna za zdravje. Kovine so del številnih encimov. Poznavanje biokemije, zlasti zdravje in stanje okolja bivanja, ki jih lahko prilagodite način njegove lastne moči. Na primer, izolirano območje, označena s pomanjkanjem elementa. Njegov dodatni vpis v prehrani v obliki dodatkov omogoča nadomestilo za pomanjkanje.