Mehanizem delovanja encimov

Encimi (encimi) - z visoko molekulsko maso organske spojine proteinske narave, ki delujejo v organizmu vlogo bioloških katalizatorjev.

Mehanizem delovanja encimov

Pojasnitev mehanizmov, na katerih temelji katalitično delovanje encimov, je eden od temeljnih problemov in aktualne probleme , ne samo encimologija, vendar sodobno biokemije in molekularne biologije.

Dolgo preden so encimi so bili na voljo čista in je bil pojasnjen njihovo naravo, so postali prepričani, da je ključnega pomena za proces encimsko sklopko encima do substrata. Poskusi, da bi našli kompleksno spojino encima s substratom za dalj časa ni privedla do uspeha, saj je ta kompleks labilna, da je zelo hitro razpade. Z metodo spektroskopije je omogočil, da prepoznajo encim substrat komplekse s katalaze, peroksidaze, alkoholno dehidrogenazo, flavinzavisimyh encimov.

Postopek analize rentgenske je omogočilo, da bi dobili veliko pomembnih informacij o strukturi in katalitskih mehanizmov delovanja encimov. Ta metoda je bila uporabljena za vzpostavitev povezave substrata analoge encimov lizocim in himotripsin.

Nekatere neposredne dokaze o obstoju encim substrat kompleksov uspelo priti do točke, kjer je ena izmed faz katalitskim ciklusom ob encima vezan na podlago s kovalentno vezjo. Primer je reakcija hidrolize n-nitrofenil acetata z himotripsin katalizirane. V zmeseh z encimom kemotripsin etra acetiliramo na hidroksilno skupino ostanka reaktivne serin. Ta faza je hitra, vendar atsetilhimotripsina hidrolizo s tvorbo acetata in prosti kemotripsina je mnogo počasneje. Zato atsetilhimotripsin nabira, ki je zlahka opaziti v prisotnosti n-nitrophenylacetate.

Prisotnost encimskega substrata v sestavku lahko "ulov" z nestabilno kompleks prenos EU v neaktivni obliki, na primer z obdelavo z kompleksa encim-substrat natrijevega borohidrida imajo močno zmanjšuje učinek. Takšen kompleks v obliki stabilne kovalentne derivata bila odkrita v encimskega aldolaze. Ugotovljeno je bilo, da je substrat interagira z molekulo e-amino skupino lizina.

Podlaga reagira z encimom v določenem delu, ki se imenuje aktivna središče encima ali aktivnega območja.

Pod aktivne centra, ali jedro, razumeti, da je odsek encima beljakovinske molekule, ki je priključena na substrat (in kofaktorjev) in povzroči encimske lastnosti molekule. Aktivno mesto določa specifičnost in katalitske aktivnosti encima in mora biti določena stopnja težavnosti strukture prilagojena za tesno pristop in interakcijo z molekulo substrata, ali njegovi deli, ki neposredno sodeluje pri reakciji.

Med funkcionalne skupine se odlikujejo vključeni v "katalitično aktivnega" dela encima in tvori odsek zagotavlja specifično afiniteto (vezavo substrata na encim) - tako imenovano PIN ali "sidro" (ali adsorpcijo encima aktivnega mesta).

Mehanizem delovanja encimov pojasnjuje teorijo Michaelis-Menten enačbe. Po tej teoriji, da postopek poteka v štirih fazah.

Mehanizem delovanja encimov: I faza

Med substratom (C) in encim (E) pride do povezave - tvorjena kompleksa encim-substrat EU, pri čemer se sestavine med seboj povezani preko kovalentna, ionska, vodo in druge vezi.

Mehanizem delovanja encimov: faza IІ

Substrat je izpostavljena vezanim encimom aktivirana in na voljo za ustreznim reakcij katalize EU.

Mehanizem delovanja encimov: IІI faza

EU se je zavezala kataliza. Ta teorija je podprta z eksperimentalnimi študijami.

Končno, IV faza označena s sproščanjem encimskih molekul E in F. Zaporedje transformacij proizvodov lahko vidna kot reakciji: E + S - EU EU - * - E + P.

Specifičnost encimskega delovanja

Vsak encim deluje na določen substrat ali skupine snovi, ki so podobno strukturo. Posebnost encimske aktivnosti zaradi podobnosti aktivne konfiguracije gradbišča in substrata. Med interakcijo encimskega-substrata tvori kompleks.